Tripsin i kimotripsin dva su ključna enzima u probavi bjelančevina iz hrane. Oboje proizvodi i izlučuje gušterača kao zimogeni, tj. U neaktivnom obliku; zimogenski prekursor tripsina naziva se tripsinogen, dok se kimotripsin naziva kimotripsinogen.
Tripsin i kimotripsin pripadaju velikoj obitelji proteolitičkih enzima (uključenih u probavu proteina) i podskupini endopeptidaza. Ove tvari - uključujući želučani pepsin i elastazu gušterače - napadaju peptidne veze unutar lanca aminokiselina, stvarajući manje molekularne fragmente. Enzimi koji pripadaju drugoj skupini, onoj iz egzopeptidaza, dovršavaju rad tripsina i kimotripsina, odvajajući pojedinačne aminokiseline s krajeva peptidnog lanca; karboksipeptidaze gušterače (A1, A2 i B, koje napadaju karboksilni kraj), ali i aminopeptidaze (koje napadaju aminoterminalni kraj) i dipeptidaze, koje proizvodi i izlučuje sluznica tankog crijeva, pripadaju ovoj obitelji. karboksipeptidaza, slično onome što je viđeno za tripsin (tripsinogen) i kimotripsin (kimotripsinogen), gušterača luči u neaktivnom obliku. U sva tri slučaja enzim uključen u proces enzimske aktivacije je enteropeptidaza, protein koji proizvode i izlučuju stanice sluznice dvanaesnika; točnije, enteropeptidaza je specifična za tripsinogen, koji se nakon pretvaranja u tripsin aktivira i druge proteolitičke enzime, uključujući isti tripsinogen.
Sjetimo se ukratko da je duodenum prvi dio tankog crijeva i da u njega ne teku samo sokovi gušterače, već i jetreni sokovi (žuč), bitni za korekciju pH i probavu lipida.
Funkcionalne razlike između tripsina i kimotripsina jednostavno se tiču njihove specifičnosti, odnosno sposobnosti prepoznavanja i cijepanja samo veza koje stvaraju određene aminokiseline. Tripsin djeluje prije svega na peptidne veze koje zahvaćaju osnovne aminokiseline (poput arginina i lizina), dok kimotripsin uglavnom hidrolizira veze koje uključuju tirozin, fenilalanin, triptofan, leucin i metionin.
Zahvaljujući raznim proteolitičkim enzimima, uz doprinos želučane kiselosti, proteini u prehrani - izvorno sastavljeni od nekoliko desetaka aminokiselina - razgrađuju se na dipeptide, tripeptide i slobodne aminokiseline, sve tvari koje se lako apsorbiraju i dolaze iz kapilara sluznica crijeva transportirana u jetru.
Tripsin i kimotripsin u stolici
Određivanje kimotripsina i tripsina u fecesu koristi se, a posebno je tako bilo u prošlosti, kao neizravan test funkcionalne sposobnosti egzokrinog gušterače. Ako nešto na razini ove žlijezde ne funkcionira ispravno, logično je očekivati smanjenu sintezu tripsina i kimotripsina, koji će također imati nedostatak u stolici. Test ima dobru osjetljivost, ali je opterećen stvarnim rizikom od lažno pozitivnih i lažno negativnih rezultata. Primjena laksativa, na primjer, smanjuje koncentraciju enzima u fekalnom materijalu, dok unos probavnih ekstrakata gušterače (poput pankreatina) ili povrća (poput stabljike ananasa, papaje, papaina i bromelaina) uzrokuje lažno negativne rezultate. crijevna flora također neznatno utječe na količinu tripsina i kimotripsina koji nepromijenjeni stižu u stolicu; iz tog razloga upotreba antibiotika može proizvesti lažne negativne posljedice; naprotiv, u prisutnosti divertikuloze i drugih stanja koja pogoduju razmnožavanju bakterija, mogu se zabilježiti lažno pozitivni rezultati.
Klasična primjena testa tripsina i kimotripsina u stolici je otkrivanje insuficijencije gušterače u bolesnika s cističnom fibrozom. Jedna od posljedica ove bolesti je i poremećaj normalnog transporta tripsina i drugih probavnih enzima iz gušterače u duodenum ; iz tog razloga, pri rođenju, stolice djeteta s cističnom fibrozom su posebno kompaktne, do te mjere da izazivaju crijevnu opstrukciju. Posljedično, u mekoniju postoje posebno male količine kimotripsina i tripsina.